Toimemehhanism ensüümide

Ensüümid (ensüümide) - suure molekulmassiga orgaaniliste ühendite valgu milline, mis toimivad organismis rolli bioloogilise katalüsaatorid.

Toimemehhanism ensüümide

Selgitamisel tekkemehhanismi katalüütilise ensüümide toime on üks põhilisi probleeme ja aktuaalseid probleeme mitte ainult ensümoloogiaga, kuid kaasaegse biokeemia ja molekulaarbioloogia.

Ammu enne ensüümide vabanes puhas ja tehti kindlaks oma olemuselt muutunud veendunud, et oluline ensümaatilise protsessi on siduva ensüümi substraat. Katsed leida kompleksühendi ensüümi substraadiga pikka aega ei viinud edu, sest see kompleks on labiilne, siis väga kiiresti laguneb. Kasutades spektroskoopia meetodil on teinud võimalikuks tuvastada ensüümi substraadi komplekside katalaas, peroksüdaas, alkoholdehüdrogenaas, flavinzavisimyh ensüüme.

Meetod röntgenanalüüsiks on võimaldanud saada palju olulist informatsiooni struktuuri ja katalüütilise toimemehhanismid ensüüme. Seda meetodit kasutati ühenduse loomiseks substraati analoogid ensüümidega lüsosüümi ja kümotrüpsiin.

Mõned otsest Tõenduseks ensüümi substraadi komplekse õnnestus saada, kus üks katalüütilise tsükli etappides ensüümi on seotud aluspinnaga kovalentse sidemega. Näitena võib tuua reaktsiooni hüdrolüüs n-nitrofenüülatsetaadi katalüüsib kümotrüpsiin. Kui segatud ensüümi kümotrüpsiin eetris atsetüülitud hüdroksüülrühm reaktiivsed Seriinijääki. See etapp on kiire, kuid atsetilhimotripsina hüdrolüüs tekkega atsetaadi ja vaba kümotrüpsiin on palju aeglasem. Seetõttu atsetilhimotripsin akumuleerub, mis kergesti tuvastada kohalolekul n-nitrophenylacetate.

Juuresolekul ensüümisubstraadiga kompositsioonis saab "saak" ülekande teel EL ebastabiilse kompleksi inaktiivses vormis, näiteks töödeldes ensüüm-substraat kompleksi naatriumboorhüdriidi millel on tugev vähendav toime. Selline kompleks kujul stabiilse kovalentse derivaati avastati ensüümi aldolaasi. Selgus, et substraat suhtleb molekuli e-aminorühmaga lüsiini.

Aluspind reageerib ensüüm konkreetses osas, mida nimetatakse aktiivse tsentri ensüümi või aktiivses piirkonnas.

Vastavalt aktiivse tsentri või südamiku aru, et osa ensüümi valgumolekuli, mis on ühendatud substraadile (ja kofaktorid) ja põhjustab ensümaatilised omadused molekuliga. Aktiivne tsenter määrab spetsiifilisuse ja katalüütilist aktiivsust ensüümi ja see peaks olema teatud raskusi struktuuri kohandatud lähedale lähenemisviisi ja suhtlevad substraadimolekulis või selle osade otseselt seotud reaktsiooni.

Seas funktsionaalseid rühmi eristatakse sisaldu "katalüütiliselt aktiivne" osa ensüümi ja vormiva osa pakkudes eriafiinsuses (seondumise substraati ensüümile) - nn pin või "ankur" (või adsorptsioon ensüümi aktiivtsentri).

Toimemehhanism ensüümide selgitab teooria Michaelis-Menteni võrrandiga. Selle teooria kohaselt on protsess toimub neljas etapis.

Toimemehhanism ensüümide: I etapp

Vahel substraati (C) ja ensüümi (E) ühendus tekib - moodustatud EL ensüüm-substraat kompleks, kusjuures osad on omavahel kovalentsete, ioonsed, vee ja teiste sidemetega.

Toimemehhanism ensüümide: IІ etapil

Aluspind on avatud lisatud ensüümi aktiveeritud ja muutub kättesaadavaks vastava reaktsioonid ELi katalüüsis.

Toimemehhanism ensüümide: IІI etapil

EL võttis katalüüsis. Seda teooriat toetavad eksperimentaalsed uuringud.

Lõpuks IV staadiumi iseloomustab vabastamist ensüümimolekul E ja F. järjestus transformatsioone tooteid saab kuvada reaktsioon: E + S - EL EL - * - E + P.

Spetsiifilisus ensüümi toimel

Iga ensüüm toimib konkreetsel substraati või ainerühma, mis on ülesehituselt sarnased. Eripära ensümaatilist aktiivsust sarnasuse tõttu aktiivtsentri konfiguratsiooni ja substraat. Ajal interaktsiooni ensüümi substraadi moodustunud kompleksi.