Haridus:Teadus

Ensüümi eripära: meetme liigid ja omadused

Sõna "ensüüm" on ladina juured. Tõlgis tähendab see "hapet". Inglise keeles kasutatakse terminit "ensüüm", mis on tuletatud kreeka terminist, mis tähendab sama. Ensüüme kutsutakse spetsiaalseteks valkudeks. Need moodustuvad rakkudes ja neil on võime kiirendada biokeemiliste protsesside kulgu. Teisisõnu, nad toimivad bioloogiliste katalüsaatoritena. Järgmisena uurime, milline on ensüümide toimimise spetsiifilisus. также будут описаны в статье. Artiklis kirjeldatakse ka spetsiifilisuse tüüpe .

Üldised karakteristikud

Teatavate ensüümide katalüütilise aktiivsuse manifestatsioon on tingitud mitmete mittevalguliste ühendite olemasolust. Neid nimetatakse kofaktoriteks. Need jagunevad 2 rühma: metalliioonid ja mitmed anorgaanilised ained, samuti koensüümid (orgaanilised ühendid).

Tegevuse mehhanism

Nende keemilise olemuse tõttu kuuluvad ensüümid valkude rühma. Kuid erinevalt viimasest, sisaldavad kõnealused elemendid aktiivset keskust. See on ainulaadne aminohappejääkide funktsionaalrühmade kompleks. Ensüümi tertsiaarse või kvaternaarse struktuuri tõttu on need ruumides rangelt orienteeritud. Aktiivsesse keskusesse eraldatakse katalüütilised ja substraadi piirkonnad. Viimane määrab kindlaks ensüümide spetsiifilisuse. Substraat on aine, mille kaudu valk toimib. Varem arvatakse, et nende koostoimimine toimub "luku võtme võtme" põhimõttel. Teisisõnu, aktiivne keskus peab selgelt vastama põhimikule. Praegu valitseb teistsugune hüpotees. Arvatakse, et täpset kirjavahetust esialgu puudub, kuid see ilmneb ainete interaktsiooni ajal. Teine - katalüütiline sait mõjutab tegevuse eripära. Teisisõnu määrab see kiirendatud reaktsiooni olemuse.

Struktuur

Kõik ensüümid on jagatud ühe- ja kahekomponendiks. Esimesel on struktuur, mis sarnaneb lihtsate valkude struktuuriga. Nad sisaldavad ainult aminohappeid. Teine rühm - valk - sisaldab proteiine ja mittevalgulisi osi. Viimane on koensüüm, esimene on apoensüüm. Viimane määrab ensüümi substraadi spetsiifilisuse. See tähendab, et see toimib aktiivse keskuse substraadina. Vastavalt koensüüm toimib katalüütilisena. Meetme eripära on sellega seotud. Koensüümide, vitamiinide, metallide ja teiste madalmolekulaarsete ühenditena võib toimida.

Katalüüs

Mis tahes keemilise reaktsiooni esinemine on seotud vastastikku asuvate ainete molekulide kokkupõrkega. Nende liikumine süsteemis on tingitud võimaliku vaba energia olemasolust. Keemilise reaktsiooni jaoks on vajalik, et molekulid võtaksid ülemineku seisundi. Teisisõnu, neil peab olema piisavalt jõudu energiabarjääri läbimiseks. See kujutab endast minimaalset energiakogust, mis annab kõikide molekulide reaktiivsuse. Kõik katalüsaatorid, sealhulgas ensüümid, on võimelised energiabarjääri vähendama. See soodustab reaktsiooni kiirenenud voogu.

Mis on ensüümide spetsiifilisus?

See võime väljendub ainult teatud reaktsiooni kiirendamises. Ensüümid võivad mõjutada sama substraati. Kuid igaüks neist kiirendab ainult konkreetset reaktsiooni. Ensüümi reaktiivset spetsiifilisust saab jälgida püruvaatdehüdrogenaasi kompleksi näites. See sisaldab PVC-d mõjutavaid valke. Peamised neist on: püruvaatdehüdrogenaas, püruvaat-dekarboksülaas, atsetüültransferaas. Seda reaktsiooni nimetatakse PVC oksüdatiivseks dekarboksüleerimiseks. Selle toote toimel on äädikhape.

Klassifikatsioon

Ensüümide spetsiifilisuse tüübid on järgmised:

  1. Stereokeemiline. Seda väljendatakse aine võimes mõjutada ühte võimalikest substraadi stereoisomeeridest. Näiteks fumaraat hüdrataas suudab toimida fumaraadi toimel. Kuid see ei mõjuta cis-isomeeri-maleiinhapet.
  2. Absoluutne этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Seda tüüpi ensüümide spetsiifilisust väljendab aine võime mõjutada ainult kindlat substraati. Näiteks reageerib sahharoos ainult sahharoosiga, arginaasiga - arginiiniga ja nii edasi.
  3. Suhteline. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Sellisel juhul on ensüümide spetsiifilisus väljendatud aine võimes mõjutada sama tüüpi sidega substraatide rühma. Näiteks reageerib alfa-amülaas glükogeeniga ja tärklisega. Neil on glükosiid-tüüpi side. Trüpsiin, pepsiin, chütotripütsiin mõjutavad paljusid peptiidirühma valke.

Temperatuur

в определенных условиях. Ensüümidel on teatud tingimustel spetsiifilisus . Enamiku neist on optimaalne temperatuur +35 ... + 45 kraadi. Kui aine viiakse madalamate väärtustega tingimustes, väheneb see aktiivsus. Seda seisundit nimetatakse pöörduvaks inaktiveerimiseks. Temperatuuri tõustes taastatakse tema võimed. Väärib märkimist, et kui paigutatakse tingimustes, kus t on kõrgem kui määratud väärtused, toimub ka inaktiveerimine. Kuid sel juhul on see pöördumatu, sest see ei taastuda temperatuuri langusega. See on tingitud molekuli denatureerimisest.

PH mõju

Molekuli laeng sõltub happesusest. Sellest tulenevalt mõjutab pH aktiivse saidi aktiivsust ja ensüümi spetsiifilisust. Iga aine optimaalne happesuse indeks on erinev. Kuid enamikul juhtudel on see 4-7. Näiteks alfa süljeerundi amülaasi korral on optimaalne happesus 6,8. Vahepeal on mitmeid erandeid. Pepsiini optimaalne happesus, näiteks 1,5-2,0, kümotrüpsiin ja trüpsiin - 8-9.

Kontsentratsioon

Mida rohkem ensüüm on olemas, seda suurem on reaktsioonikiirus. Sarnase järelduse võib teha ka substraadi kontsentratsiooni kohta. Kuid teoreetiliselt määratakse iga aine jaoks küllastunud sisaldus. Sellega kaasnevad kõik aktiivsed keskused olemasoleva substraadiga. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Sellisel juhul on ensüümi spetsiifilisus maksimaalne, olenemata sihtmärkide lisandumisest.

Ained - regulaatorid

Neid võib jagada inhibiitoriteks ja aktivaatoriteks. Mõlemad kategooriad on jaotatud mittespetsiifilisteks ja spetsiifilisteks. Viimaste tüüpi avtivaatorite hulka kuuluvad sapi soolad (lipaasi puhul kõhunäärmes), kloriidioonid (alfa-amülaasi jaoks), vesinikkloriidhape (pepsiiniks). Mittespetsiifilised aktivaatorid on magneesiumiioonid, mis mõjutavad kinaase ja fosfataase ning spetsiifilised inhibiitorid on proensüümide terminaalsed peptiidid. Viimased on ainete mitteaktiivsed vormid. Need aktiveeritakse terminali peptiidide lõhustamisega. Nende spetsiifilised tüübid vastavad iga üksikproensüümile. Näiteks inaktiivses vormis trüpsiin toodetakse trüpsinogeeni kujul. Selle aktiivne koht suletakse terminaalse heksapeptiidiga, mis on spetsiifiline inhibiitor. Aktiveerimisprotsessi käigus see lahutab. Selle tulemusena avaneb trüpsiini aktiivne keskus. Mittespetsiifilised inhibiitorid on raskmetallide soolad. Näiteks vasksulfaat. Nad põhjustavad ühendite denatureerimist.

Inhibeerimine

See võib olla konkurentsivõimeline. Seda nähtust väljendatakse inhibiitori ja substraadi strukturaalse sarnasuse esinemisega. Nad võitlevad aktiivse keskusega suhtlemise vastu. Kui inhibiitori sisaldus on suurem kui substraadi sisaldus, moodustatakse kopinki ensüümi inhibiitor. Sihtkoha lisamisel muutub suhe. Selle tulemusena vabaneb inhibiitor. Näiteks suktsinaat suktsinaat-dehüdrogenaas toimib substraadina. Inhibiitorid on oksaloatsetaat või malonaat. Reaktsioonitoodete mõju peetakse konkurentsivõimeliseks. Sageli on nad nagu aluspinnad. Näiteks glükoos-6-fosfaadiks on produkt glükoos. Substraatiks on glükoos-6-fosfaat. Mittekonkurentsi pärssimine ei tähenda ainete strukturaalset sarnasust. Inhibiitor ja substraat võivad üheaegselt seonduda ensüümiga. See viib uue ühendi moodustumiseni. Ta on kompleksne ensüümi-substraadi inhibiitor. Interaktsiooni ajal on aktiivne keskus blokeeritud. See tuleneb inhibiitori seostumisest AC-i katalüütilise saidiga. Näiteks on tsütokroomoksüdaas. Selle ensüümi puhul toimib hapnik substraadina. Tsütokroomoksüdaasi inhibiitorid on vesiniktsüaniidhappe soolad.

Allosteeriline määrus

Mõnel juhul on lisaks aktiivsele keskusele, mis määrab ensüümi spetsiifilisuse, on veel üks seos. Allosteeriline komponent on selline. Kui sama nimega aktivaator on sellega seotud, suurendatakse ensüümi efektiivsust. Kui inhibiitor siseneb allosteerilise tsentri reaktsiooniga, väheneb vastavalt aine aktiivsus. Näiteks adenülaattsüklaas ja guanülaattsüklaas viitavad ensüümidele allosteerilise tüübi reguleerimisega.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 et.delachieve.com. Theme powered by WordPress.