Ksantoproteinovaya reaktsioon valk: märke ja valemiga võrrandi

Selleks, et luua kvalitatiivse koostise paljudes toiduainetes kasutada ksantoproteinovaya reaktsioon valku. Juuresolekul aromaatseid aminohappeid mix muutub positiivses uuritava proovi värvi.

Mis on valgu

Seda nimetatakse ka valgu, mis on ehitusmaterjal elusorganismile. Valgud säilitada lihasmassi, taastada kahjustatud ja surnud kude struktuurid erinevate organite, olgu see juuste, naha ja sidemete. Oma osalemist, toodab vere punaliblede, reguleerib normaalset tööd paljud hormoonid ja immuunsüsteemi rakke.

See on keeruline molekul, mis on polüpeptiid, mille mass on suurem kui 6 ~ 10 ³ aatommassiühiku. Valgu struktuuri moodustav aminohappejääkide suur hulk ühendatud peptiidsideme.

Struktuuri valgud

Eripäraks nendest ainetest võrreldes väikese molekulmassiga peptiidid on, et nad arenenud kolmemõõtmeline ruumiline struktuur, mida toetavad mõju erineva raskusastmega külgetõmme. Valgud omavad nelja-struktuuri. Iga neist on oma eripärad.

Alusena esmane korralduse molekulide tuletatud aminohappeline järjestus, struktuur, mis tunneb ksantoproteinovaya reaktsioon valku. See struktuur on perioodiliselt korrates peptiidside -HN-CH-CO-, selektiivse osa radikaalid on kõrvalahelad aminohapet. Nad määratleda veelgi aine omaduste kohta tervikuna.

Esmane valgu struktuuri peetakse piisavalt tugev, et see on tingitud tugevate kovalentsete interaktsioonide peptiidsidemetega. Moodustumine järgnevate tasemete toimub sõltuvalt atribuutidega seatud algfaasis.

Moodustumine sekundaarset struktuuri on võimalik tänu keeramist aminohappejärjestus spiraalina, kus vesiniksidemed asuvad vahel pöördeid.

Kolmas tase korralduse molekulide moodustatud ühe spiraalselt teiselt fragmendid esinemisega kõik võimalikud nendevahelised seosed vesinikuga sulfiidi kovalentne või ioonset ühendit. Tulemuseks on ühingu vormis globules.

Ruumiline paigutus tertsiaarstruktuuridest tekkega keemiliste sidemete nendevahelise viib moodustamine valmissaadetis molekuli või kvaternaarne taset.

aminohapped

Nad põhjustavad keemilised omadused valgud. Seal on umbes 20 suuremate moodustavad aminohapped polüpeptiidid teist järjestust. Samuti viidatakse haruldaste aminokarboksüülhappelised kujul hüdroksüproliin ja hüdroksülüsiin tuletatud aluselise peptiidi.

Nagu tunnustus ksantoproteinovaya valgu reaktsiooni, esinemine teatud aminohapped annab värvuse muutumist reaktiive, mis viitas eristruktuuride nende koostises.

Nagu selgus, on nad karboksüülhapped, mis on tekkinud asendus vesinikuaatom aminorühm.

Näitena molekuli struktuuri võib teenida on struktuurivalem glütsiini (HNH- HCH- COOH) lihtsaim aminohape.

Sel juhul üks vesinik CH ₂ - võib asendada süsiniku enam radikaali, mis sisaldab benseeniring, amino, sulfo-, karboksüülrühm.

Mida ksantoproteinovaya reaktsioon

Kvalitatiivseks analüüsiks valkude kasutades erinevaid tehnikaid. Nendeks reaktsioonid:

• BIUREEDI välimus lilla värvi;
• ninhüdriini- moodustamaks sinivioletteina lahuse;
• formaldehüüdi loomist punane värvus
• Nogier sadestuma hallikas-musta värvi.

Täites iga meetodi osutunud valkude olemasolu ja olemasolu teatud funktsionaalsete rühmade molekulis.

Seal ksantoproteinovaya reaktsioon valku. Seda nimetatakse ka jaotus Mulder. See viitab värvi reaktsioone valkudele, kus on aromaatsed ja heterotsüklilised aminohapet.

Funktsioon sellisest proovist protsess on nitreerimine happe lämmastikhape tsüklilised aminohappejääke eelkõige ühinemine nitrorühma benseenitsükliga.

Tulemuseks on see protsess teket nitroühendid, mis sadestus. See on peamine funktsioon ksantoproteinovaya reaktsiooni.

Mis määratakse aminohappe

Mitte kõik aminokarboksüülhappelised saab tuvastada sellise proovi. Põhijooneks ksantoproteinovaya valgu avastamise reaktsiooni - esinemine on benseenituuma või heterotsükliline tsükkel molekulis aminohapet.

Kuna valk eraldatakse aminokarboksüülhapped kaks aromaatset kus on fenüülrühm (fenüülalaniini) ja hüdroksüfenüül radikaali (türosiini).

Mugav ksantoproteinovaya määrata reaktsiooni heterotsükliline aminohappe trüptofaani, indool millel aromaatset tuuma. Juuresolekul ülaltoodud ühendid valgu annab iseloomuliku värvuse muutumise testi keskkonda.

Mis kasu reaktiivid

Suhe reaktsiooni teostamiseks ksantoproteinovaya vaja valmistada 1% lahuse munavalkude või taimse päritoluga.

Tavaliselt kasutatakse muna, mis on jagatud täiendavaks eraldamiseks valgu alates munakollane. Suhe 1% lahuse valgu lahjendati kümnekordset summat puhastatud vett. Pärast lahustumist Saadud valguvedelik tuleb filtreerida läbi mitme marli. See lahendus tuleks hoida jahedas kohas.

On võimalik teostada reaktsioonil taimne valk. Lahuse valmistamisel kasutatakse nisujahu koguses 0,04 kg. 0,16 l puhastatud vett. Koostisosad segatakse kolbi, mis on seotud 24 tundi jahedas kohas temperatuuril umbes + 1 ° C Lõpus päeval lahust segati, järgnes filtreerimine selle esimese vatiga ja siis - paber kurdfiltri. Saadud vedeliku hoiti jahedas kohas. Selline lahendus esineb peamiselt albumiini fraktsioonist.

Suhe reaktsiooni teostamiseks ksantoproteinovaya peamise kasutatav reagent lämmastikhapet konts. Lisareagente on lahus 10% naatriumhüdroksiidi või ammoniaaki, želatiinilahuse ja kontsentreerimata fenool.

Metoodika

Puhtas väliskest on valmistatud 1% valgulahust -nda muna või jahu koguses 2 ml. Sellele lisandub umbes 9 tilka kontsentreeritud lämmastikhapet flokulatsioonini peatunud. Saadud segu kuumutati, kollane sade kaob vähehaaval ja selle värvus muutub lahuseks.

Kui vedelik jahtub torus mööda seina lisati umbes 9 tilka naatriumhüdroksiidi, kontsentreeriti, mis on liig protsessiks. Reaktsioonisegu muutub leeliseliseks. Sisu muutub oranž värv katseklaasi.

Tunnused

Kuna ksantoproteinovaya nimetatakse kvalitatiivse reaktsioon lämmastikhappega toimel valgud, proovi viiakse läbi sisaldu tõmbekapis. Järgige kõiki ohutusnõudeid töötamisel kontsentreeritud sööbiva aine.

Vabastamist sisu torust võib esineda kuumutamise ajal, et tuleb arvestada, millega seda omanik ja valides kallet.

Valimise kontsentreeritud lämmastikhapet ja seebikivi ainult lehe klaaspipetiga ja pirnide kummi keelatud pipetiga suu kaudu.

Suhteline reageerimisel fenooli

Selguse mõttes protsessi ja sellele kinnituse juuresolekul fenülrühmadest viiakse läbi samasugune proovi hüdroksübenseen.

Toru valmistamiseks 2 ml lahjendatud fenool, seejärel järk-järgult mööda seina, lisati 2 ml kontsentreeritud lämmastikhapet. Lahus allutati soojendus, kusjuures see muutub kollaseks. See reaktsioon on kvaliteet juuresolekul benseeniring.

Meetod hüdroksübenseen nitreeritud lämmastikhappega järgneb segu moodustumise p-nitrofenooli ja o-nitrofenooli protsendina 15-35.

Võrdlustest želatiiniga

Tõestamaks, et ksantoproteinovaya reaktsioon valgu paljastab aminohape aromaatset struktuuri, kasutada valke, mis ei ole fenooirühm.

Puhtas väliskest on valmistatud 1% želatiini lahus koguses 2 ml. Sellele lisandub umbes 9 tilka kontsentreeritud lämmastikhapet. Saadud segu kuumutatakse. Lahus värvimata kollane, mis tõestab puudumisel aminohapped aromaatse struktuuri. Mõnikord on kerge kollasus keskkonna tõttu valgu olemasolu lisandeid.

keemilised valemid

Kahes etapis reaktsioon kulgeb ksantoproteinovaya valke. Valemiga esimese etapi nitreerimine protsess kirjeldab aminohappe molekulide kasutades kontsentreeritud lämmastikhapet.

Näitena võib tuua kinnitumist nitrorühma türosiini moodustamaks nitrotürosiini ja dinitrotirozina. Esimesel juhul benseenitsükliga on kinnitunud ühe _NO2 -radical ning teine ühend on kaks vesiniku aatomit on asendatud _NO2. Keemiline valem ksantoproteinovaya türosiini reaktsiooni esindajad reaktsiooni lämmastikhappega moodustamaks nitrotürosiini molekul.

Nitration protsessi kaasneb ülemineku värvitu värvumist kollase tooni. Täites käesoleva reageerimisel sisaldavate valkude aminohappejääkidest fenüülalaniin või trüptofaan ja Lahuse värvus muutub.

Teine samm on reaktsiooni saaduse nitraatimisel türosiinimolekulidega, eriti nitrotürosiini, ammoonium või naatriumhüdroksiidi. Tulemuseks on naatrium- või ammooniumisoola milles kollakasoranžiks. Selline reaktsioon on seotud võimalusega nitrotürosiini molekulid liiguvad quinoid kaudu. Seejärel moodustunud sool sellest Nitronic hape, millel on kinoonil süsteemi konjugeeritud kaksiksidemete.

Seega lõpptulemus ksantoproteinovaya reaktsioon valke. Võrrand esitatud eespool teises astmes.

tulemused

Analüüsimise käigus vedelikes sisalduva kolme katseklaasi viide Lahus lahjendatakse fenool. Ained benseenitsükli saades kvalitatiivsed reaktsiooni lämmastikhappega. Selle tulemusena see muutub lahuse värvus.

Nagu teada, želatiin sisaldab hüdrolüüsitud kujul kollageeni. Valk ei sisalda aromaatseid struktuuri aminohapet. Ei muutu värvi keskmise reageerimisel happega.

Kolmandas katseklaasis esineb positiivne reaktsioon valkude ksantoproteinovaya. Järeldusele võib järgnevalt: kõik valgud aromaatset struktuuri, olgu selleks siis fenüülrühm või jodiidi tsükliga, arvestades muutus lahuse värvus. See on tingitud moodustumise nitroühendid kollase värvi.

Läbiviimisel värvusreaktsiooni tõestab juuresolekul mitmesuguste keemiliste struktuuride aminohapped ja valgud. Näide želatiini näitab, et selle koosseisu kuuluvad aminokarboksüülhappelised millel ei ole fenüülrühm või tsüklilise struktuuri.

Mis ksantoproteinovaya reaktsioon võib seletada naha kollasus, kui rakendatakse seda tugev lämmastikhapet. Sama värvi muutub vahutav piim ajal tema sarnane analüüs.

Kliinilistes laboritava seda värvi proovi ei kasutata avastamiseks valk uriinis. See on tingitud kollast värvi uriin ise.

Ksantoproteinovaya reaktsiooni sai üha kasutatakse kvantitatiivne aminohapped nagu trüptofaan ja türosiin osana erinevate valkudega.